华北农学报

作者：刘毅程, 洛桑顿珠, 卓玛次仁, 尼玛加措, 平措占堆, 马晓明, 梁春年, 李少斌

单位：1 甘肃农业大学 动物科学技术学院,甘肃 兰州 730050；2 中国农业科学院 兰州畜牧与兽药研究所,甘肃省牦牛繁育工程重点实验室,甘肃 兰州 730050；3 西藏自治区农牧科学院 畜牧兽医研究所,西藏 拉萨 850004；4 日喀则市昂仁县农业农村局,西藏 日喀则 857001；5 农业农村部青藏高原畜禽遗传育种重点实验室,甘肃 兰州 730050

关键词：桑桑牦牛,<i>RAN</i>基因,基因克隆,生物信息学分析,表达,

基金：西藏自治区区域科技协同创新专项(QYATZX-RKZ2022-03); 西藏自治区重点研发计划项目(XZ202402ZY0012); 现代肉牛牦牛产业技术体系(CARS-37)

为了探究牦牛Ras相关核蛋白基因(RAN)的结构及生物学功能,解析该基因如何调控牦牛体内细胞增殖和参与蛋白质的合成,以桑桑牦牛肾脏组织cDNA为模板使用RT-PCR技术克隆桑桑牦牛RAN基因CDS区序列,使用多种软件及在线工具对其进行生物信息学分析,并使用qPCR技术检测RAN基因在桑桑牦牛7个组织中的表达情况。结果表明,桑桑牦牛RAN基因CDS区全长651 bp,编码216个氨基酸;通过同源性比对,发现桑桑牦牛与野牦牛和瘤牛之间的亲缘关系最近,相似度达99.2%,与鸡的最远,为86.6%;RAN蛋白分析预测结果显示,该蛋白分子质量24.423 11 ku,理论等电点为7.01,其原子总数为3 449,分子组成为C1109H1725N295O313S7。RAN蛋白不存在跨膜结构且无N-糖基化潜在位点,其存在36个磷酸化位点。预测其亲、疏水性及计算不稳定系数,发现该蛋白为稳定型亲水性蛋白。根据亚细胞定位发现,该蛋白存在于牦牛细胞中的高尔基体、线粒体、细胞核和细胞质中;通过预测RAN蛋白结构发现,其高级结构以α-螺旋为主,不包含β-转角。蛋白互作网络结果显示,桑桑牦牛RAN蛋白与RAN结合蛋白1(RANBP1)、RAN结合蛋白2(RANBP2)、RANGTPase激活蛋白1(RANGAP1)等蛋白存在互作关系,其相互间也存在互作关系。RT-qPCR结果显示,桑桑牦牛睾丸组织中RAN基因表达量显著高于其他组织,而在肌肉组织中未检测到表达。综上成功克隆了RAN基因CDS区,并完成其生物信息学分析,同时还研究了该基因在桑桑牦牛组织中的表达情况,发现其在生殖系统的发育、细胞增殖、疾病的预防与控制和参与蛋白质合成等方面发挥重要作用。

来源：2026年第1期

《华北农学报》期刊编辑部

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