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该杂志刊期列表
- 2026年
- 1期
国内刊号：13-1101/S
国际刊号：1000-7091
发布日期:
作者：姜楠, 郑倩倩, 李倩文, 涂健, 宋祥军, 邵颖, 刘红梅, 祁克宗
单位：安徽农业大学 动物科技学院, 安徽 合肥 230036
关键词：大肠杆菌,<i>ygeG</i>,ETT2,原核表达,蛋白纯化,
基金：国家自然科学基金项目（31772707）
兽医病理生物学与疫病防控安徽省重点实验室前期预测了新的ETT2伴侣分子YgeG，为了获得大量有活性的YgeG蛋白，对其功能进行鉴定，并筛选出与其相关的具有活性的ETT2分泌效应蛋白，将对目的蛋白原核表达条件进行优化。以禽致病性大肠杆菌菌株81（AE81）为模板对基因ygeG进行扩增，将扩增产物克隆至pGEX-6p-1原核表达载体，构建重组质粒pGEX-6p-1-ygeG ，并进行测序鉴定。经鉴定正确后的重组质粒转化至大肠杆菌表达菌株BL21（DE3）进行IPTG诱导表达，并对重组蛋白的诱导条件进行优化。SDS-PAGE及Western Blot鉴定结果显示，本试验中表达的最佳条件为：IPTG终浓度为0.25 mmol/L ，16℃诱导16 h。重组蛋白大小约为44 ku，在大肠杆菌BL21（DE3）感受态细胞中高效表达，主要以可溶性蛋白的形式存在，并且具有良好的免疫原性和反应原性。成功表达了AE81-YgeG蛋白，为该蛋白的结构和功能及ETT2的深入研究奠定基础，为禽大肠杆菌病的防治提供理论依据。
来源：2021年第5期
《华北农学报》期刊编辑部
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